Anatomie-Lexikon

Trypsinogen

Definice - Co je to trypsinogen?

Trypsinogen je neaktivní prekurzor, tzv Proenzym, enzym vyrobený v pankreatu, nazývaný pankreas. Spolu se zbývající sekrecí pankreatu, tzv. Pankreasem, se proenzym trypsinogen uvolňuje prostřednictvím pankreatických kanálků do duodena, části tenkého střeva. Zde dochází k aktivaci enzymu trypsin.

Tento enzym se nazývá „Hydroláza"kategorizován, to znamená, že je schopen rozdělit spojení mezi jednotlivými aminokyselinami. Tento proces probíhá v Tenké střevo místo toho rozkládá bílkoviny přijímané potravou na menší fragmenty aminokyselin, což jim umožňuje vstřebávat se do těla.

Jak probíhá aktivace trypsinu?

Aktivace trypsinogenu na trypsin může probíhat dvěma různými způsoby. Oběma způsoby nedochází k aktivaci v oblasti slinivky břišní nebo jejích kanálků, ale pouze v oblasti dvanácterníku, části tenkého střeva.

Pro jednu možnost aktivace trypsinu je vyžadován další enzym. Tento enzym se produkuje na okraji kartáče, tj. V povrchových buňkách duodena. Jmenuje se to Enteropeptidáza nebo Enterokináza. Enzym patří mezi Hydrolázy kategorizováno. To znamená, že mohou reverzibilně štěpit sloučeniny jednotlivých aminokyselin, které dodávají proenzymu trypsinogen jeho strukturu při konzumaci molekul vody. Když je trypsinogen aktivován na trypsin, je při konzumaci vody odštěpen řetězec šesti aminokyselin, takzvaný hexapeptid, z proenzymu trypsinogen. To má za následek zkrácený řetězec aminokyselin ve srovnání s dříve. Proces se nazývá omezená proteolýza. Enzym je však nyní ve své aktivní formě a může štěpit další řetězce aminokyselin, aby byl schopen štěpit a trávit bílkoviny.
Druhou variantu aktivace trypsinogenu na trypsin představuje již aktivní enzym trypsin. Trypsin může nejen štěpit cizí proteiny na menší aminokyselinové řetězce, ale může také zkrátit vlastní proenzymy těla, jako je trypsinogen, o několik aminokyselin. Trypsin se zvláště rád štěpí po šesté aminokyselině trypsinogenu. To znamená, že se štěpí hexapeptid, který přeměňuje trypsinogen na jeho aktivní formu, trypsin. Kromě trypsinogenu může aktivní trypsin přeměnit tři další enzymy, které jsou důležité pro trávení, na aktivní formu. Pro aktivaci jsou také důležité dva faktory, které nejsou zpočátku zřejmé. Na jedné straně je účinek trypsinu zvláště dobrý při mírně zásadité hodnotě pH 7 až 8, což znamená, že trypsinogen je stále více aktivován. Na druhé straně se trypsinogen uvolňuje v pankreatu s inhibitorem trypsinu. Tím se zabrání předčasné aktivaci ve slinivce břišní a rozpadne se pouze v duodenu.

Kde se vyrábí trypsinogen?

Proenzym trypsinogen je zhruba formulován v pankreatu. Tohle lži přes horní část břicha nalevo od žaludku. Pankreas lze stále rozdělit na dvě části:

The endokrinní část produkuje hormony jako inzulín pro regulaci rovnováhy cukru, která funguje v těle.
The exokrinní část, který tvoří většinu slinivky břišní, produkuje slinivku břišní, což je proenzym Trypsinogen obsahuje a hraje důležitou roli při trávení.

Mohlo by vás také zajímat: Funkce pankreatu

Jaké jsou normální hodnoty?

Jelikož trypsinogen se normálně přenáší přímo do tenkého střeva kanálky pankreatu, trypsinogen v krvi obvykle není, což znamená, že normální hodnoty se blíží nule.

Pokud je detekován trypsinogen v krvi, mluví nález v každém případě o patologickém procesu. Zde například přichází akutní Pankreatitida a a Cystická fibróza v otázce.Trypsin je testován jako součást screeningu novorozenců.

Co má trypsinogen společného s cystickou fibrózou?

U cystické fibrózy, nazývané také cystická fibróza, mění mutace v genomu složení sekrece ze žláz, které uvolňují sekreci na povrch těla, jako je střevo. Sekrece se stává výrazně viskóznější, což znamená, že se může uvolňovat pomaleji.

To je zvláště kritické v případě slinivky břišní. Vzhledem k delší době pobytu v průchodech slinivky břišní má sekrece zvýšený účinek v orgánu. Jelikož se trypsinogen také stále častěji aktivuje na trypsin, dochází k trávení vlastního těla, což může vést k akutní pankreatitidě.

Další informace k tomuto tématu naleznete zde: Cystická fibróza

Co je trypsin?

Trypsin je enzym, který vzniká z neaktivního prekurzoru, proenzymu trypsinogenu, a hraje důležitou roli při trávení bílkovin. Proenzym trypsinogen pochází z exokrinní části slinivky břišní. Tento proenzym se aktivuje dvěma různými způsoby. Na jedné straně se pomocí enzymu enteropeptidázy štěpí aminokyselinový řetězec tvořený šesti aminokyselinami. Na druhou stranu se trypsin může sám aktivovat. I zde se odštěpí aminokyselinový řetězec složený ze šesti aminokyselin. Aktivní trypsin dokáže také tři proenzymy Prokarboxypeptidázy, Proaminopeptidázy a Chymotrypsinogen převést na své tři aktivní enzymy odštěpením aminokyselinového řetězce. Tyto tři enzymy se také podílejí na trávení bílkovin.

Trypsin je zařazen jako enzym do kategorie Hydrolázy kategorizováno. To znamená, že mohou reverzibilně rozdělit spojení mezi aminokyselinami konzumací vody. Schopnost štěpit aminokyselinové řetězce dosahuje maxima v mírně bazickém pankreatu s hodnotami pH mezi 7 a 8. Tato vlastnost je nezbytná pro proces trávení.

Po enzymech ve slinách v ústech je trypsin druhým krokem štěpení proteinů. Enzym neštěpí aminokyselinový řetězec proteinů zvenčí, ale spíše rozděluje celý řetězec na několik malých fragmentů, které jsou pak se zkrátí o další enzymy, aby mohly být absorbovány do těla střevní sliznicí.

Více informací naleznete zde: Trypsin

Co se stane s nedostatkem trypsinu?

Při nedostatku trypsinu je narušeno trávení bílkovin. Následně se do těla vstřebává méně aminokyselin. Vzhledem k tomu, že některé aminokyseliny jsou pro lidské tělo nezbytné, protože je nelze produkovat modifikací stávajících aminokyselin ani vlastní syntézou, objeví se po chvíli příznaky nedostatku, které mohou mít vážné následky, pokud nebudou ošetřeny.

Kromě toho se může stát, že se použijí zásoby aminokyselin v těle, jako jsou proteiny ve svalech, což vede ke ztrátě hmotnosti a snížení odolnosti.

Nedostatek alfa-1 antitrypsinu

Nedostatek alfa-1 antitrypsinu je často způsoben genetickým defektem. Alfa-1-antitrypsin je enzym, který inhibuje funkci jiných enzymů. Enzymy, které jsou normálně inhibovány, mají za úkol štěpit proteiny, což způsobí ztrátu jejich funkce. Alpha-1-antitrypsin lze tedy také použít jako Inhibitor proteináz jsou určeny.

Enzymy, které jsou inhibovány alfa-1 antitrypsinem, se vyskytují hlavně v zánětlivých procesech a jsou jimi hlavně Chymotrypsin, trypsin, plazmin, elastáza a Trombin.

Inhibice elastázy je zde zvláště důležitá. Elastáza zpravidla štěpí elastin, který se nachází hlavně v plicích. Elastin je strukturní protein, který je do značné míry zodpovědný za pružnost plic. Pokud chybí inhibitory elastázy, jako je alfa-1-antitrypsin, může to vést ke zvýšené aktivitě elastázy v plicích. Tady, stejně jako kdekoli jinde v těle, elastáza štěpí bílkoviny, ale to má vliv na vlastní tkáň těla v plicích. To vede k masivnímu poškození plicní tkáně, což nevyhnutelně omezuje funkci plic. Mezi příznaky, které se z toho vyvinou, patří Kašel, dušnost a zúžení dýchacích cest. Kromě toho mohou játra, která jsou zodpovědná hlavně za produkci elastázy, vykazovat zvýšené hodnoty jater a mohou být dále poškozována biliárním překrvením.

Více informací naleznete zde: Nedostatek alfa-1 antitrypsinu